Contrazione Muscolare

novembre 21, 2017 0

Cos’è e quali sono le sue unità funzionali?   

La contrazione muscolare è il processo fisiologico che risiede alla base della nostra capacità di movimento. Per comprendere il meccanismo è necessario identificare come unità funzionale il sarcomero e il suo funzionamento.

Ogni miofibrilla è composta da sarcomeri, disposti ad intervalli regolari. Essi sono l’unità strutturale della contrazione, ed è considerato come la porzione presente tra due linee Z, formate da proteine CapZ e alpha actinine. Ai dischi Z  sono ancorati i filamenti sottili composti da actina (in azzurro) e proteine associate; i filamenti di actina sono attaccati tramite la loro estremità positiva alla linea Z. L’estremità negativa dei filamenti di actina si estende nel sarcomero sovrapponendosi con i filamenti di miosina ed è avvolta dalla tropomodulina. I filamenti di miosina sono invece ancorati alla linea M al centro del sarcomero e ai dischi Z tramite la proteina accessoria Titina.

La banda A nella figura 1, è chiamata anche banda scura a causa della presenza dei filamenti di miosina (che al microscopio elettronico appaiono più scuri essendo dei filamenti spessi). È possibile identificare anche una banda più chiara denominata banda I, in cui sono prevalentemente presenti i filamenti sottili.

Figura 1. Lo schema mostra la struttura interna di fibra muscolare.

Actina

E’ una proteina filamentosa, costituita da due catene avvolte l’un l’altra a formare una struttura ad elica destrorsa. Ogni catena è composta di monomeri globulari di G-actina. Ad intervalli regolari nella molecola di actina sono presenti le molecole di troponina e tropomiosina. La tropomiosina è una proteina che si estende nel solco risultante dall’elica dei filamenti di actina impendendo il legame della miosina. [figura 2]

La troponina è un complesso di tre polipeptidi, troponina T (che lega la tropomiosina), I (inibitoria) e C (che lega il calcio). Quando la concentrazione di calcio aumenta, lo ione si lega alla sub-unità C consentendo il distacco delle sub-unità I-T dal filamento di actina. In tal modo vengono liberati i siti di interazione per la miosina.

Figura 2. Il disegno di una parte di filamento di actina mostra la successione tra le molecole di actina, i filamenti di tropomiosina si trovano ad intervalli di sette monomeri di actina, e tre tipi di troponina regolano ogni tropomiosina.

Miosina

E’ proteina legamentosa formata da una parte allungata (coda) e da due estremità globulose (testa). La miosina è composta da due catene leggere formanti la testa della proteina, e due catene pesanti avvolte una sull’altra (coda). [figura 3]

 

Figura 3. (a) Molecola di miosina

Come avviene la contrazione nei nostri muscoli? 

La contrazione avviene grazie al rilascio di calcio dal reticolo endoplasmatico nel citosol. Lo ione ca2+ va ad interagire con la troponina liberando i siti di interazione con la miosina come sopra descritto. L’ingresso dello ione consente inoltre l’attivazione dell’ATPasi per l’idrolisi dell’ATP.

Vediamo i passaggi:

  • La miosina è legata all’ATP e dissociata dall’actina;
  • La testa di miosina idrolizza ATP, il quale si lega all’actina e da qui viene allontanato il fosfato ottenuto dall’idrolisi (P);
  • Variazione della conformazione della molecola con rotazione della molecola di miosina e generazione della forza che fa scorrere i filamenti (power stroke). Avviene anche il rilascio di ATP;
  • La miosina scorre agganciandosialle subunità G dell’actina;
  • I filamenti si dividono quando uno nuovo di ATP si lega alla testa di miosina.

Figura 4. Struttura della fibra muscolare. (a) Fibra muscolare. (b) Miofibrilla. (c) Disposizione dei filamenti di actina e della miosina all’interno del sarcomero. (d) Parte del filamento dell’actina. (e) Molecola di miosina. (f) parte del filamento di miosina. (g) Disposizione esagonale dei filamenti di actina e miosina all’interno del sarcomero.

 

Elena Richiardone, 24/05/1995

Questo articolo è stato scritto in collaborazione con Elena Richiardone.

  • Maturità scientifica conseguita nell’anno scolastico 2013/2014 con votazione 95/100 presso il liceo scientifico M. Curie di Pinerolo;
  • Laurea nel corso di studi scienze biologiche, curriculum cellulare-biomolecolare conseguita il 21 Luglio 2017 con votazione 105/110 presso l’Università degli studi di Torino;
  • Iscritta al corso di laurea magistrale Cellular and Molecolar Biology presso l’Università degli studi di Torino
  • Sport praticati a livello agonistico: nuoto e pallavolo.

 

 

 

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Photo by Daniel Apodaca on Unsplash

 


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